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计算机模型可揭示整联蛋白的运行机制

www.fjnet.cn?2013-03-23 13:49? 常丽君?来源:科技日报 我来说两句

据物理学家组织网3月21日报道,最近,美国加利福尼亚大学(UC)伯克利分校和劳伦斯·伯克利国家实验室科学家开发出一种整联蛋白的计算机模型,只有约20纳米长,能模仿真实的整联蛋白在细胞中的活动,且对能量和其他变化产生的反应。这一成果为人们探索整联蛋白如何把细胞内外环境联系在一起开辟了新途径。相关论文发表在最近出版的《公共科学图书馆·计算生物学》上。

细胞就像一种社会动物,不停地与周围环境交往互动,接受来自周围的信号:何时该分裂、要到哪里去以及其他危急任务。驱动整个细胞网络运作的关键要素之一就是整联蛋白。这种蛋白位于细胞的外层质膜,由α和β两个亚基组成,能把细胞外的机械压力转化为细胞内的化学信号,告诉细胞该做什么。如果它们不能正常工作,整联蛋白就会导致疾病,如动脉粥样硬化和多种癌症。

但迄今为止,科学家还未能确切知道整联蛋白是怎么工作的,以及它的完整晶体结构,因为要通过实验观察蛋白质分子机器的运作非常困难。如果有一种不依赖实验方法的新途径,将为研究带来极大便利。

新研究由伯克利实验室物理生物科学分部科学家、生物工程与机械工程副教授莫罕默德·莫弗雷德和研究生迈哈戴德·迈哈博德共同指导。他们的“分子动力学”模型是计算生物学领域的最新范例,通过计算机分析生物现象,探索无法用实验揭示的原理机制。整联蛋白模型的模拟运作要花大量机时,某些模拟需要600个并行处理器运行48个小时。莫弗雷德说:“现在,我们能通过计算机模拟,揭示质膜上的整联蛋白是怎样把细胞外的机械信号转化为细胞内的化学信号的。”

利用该模型,研究人员还揭示了整联蛋白是怎么“知道”用更多数量来反应更大压力的。当它们被外部压力激活时,整联蛋白会在细胞表面聚集在一起,把它们的蛋白质连接起来形成一种焦点粘合结构,受到更大压力时,这些粘合还会召集更多的整联蛋白。根据模型显示,组成整联蛋白的亚基是由肌动蛋白细丝连接在一起的,这可能是它们能吸引更多同伴的原因,这种结构形成了细胞的基本骨架。“我们发现,如果肌动蛋白细丝承受了更大压力,它们会自动地把更多整联蛋白聚在一起,形成更大的集丛。”迈哈博德说。

该模型还有助于回答一个长期未解的问题:整联蛋白是在被激活后立即发生了相互作用还是即便它们聚在一起,彼此间也根本不会相互作用。研究人员利用模型模拟了当整联蛋白嵌在质膜上时,彼此间发生相互作用的可能性。他们发现,整联蛋白在间隔一个β亚基时很可能发生相互作用。

这些发现都是通过计算模拟获得,有助于指导人们设计新的实验,以揭示整联蛋白的作用及运行机制。莫弗雷德说:“我们的研究提出了一种假设,将整联蛋白活性与聚集联系在一起,也为将来的研究开辟了新途径。” (常丽君)

  • 责任编辑:陈曦
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